Desnaturalización (bioquímica)

La proteína de este huevo ha sufrido desnaturalización y pérdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura del proceso de cocción.

Si las proteínas de una célula viva se desnaturalizan, se produce una interrupción de la actividad celular y posiblemente la muerte de la célula. Las proteínas desnaturalizadas pueden presentar una amplia gama de características, desde la pérdida de solubilidad hasta la agregación comunitaria. El alcohol desnaturalizado es una excepción a esta definición, ya que el término no se refiere a ninguna alteración de la estructura de la sustancia, sino a la adición de toxinas y otras cosas para que no se pueda beber.

Ejemplos comunes

Cuando se cocinan los alimentos, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la que los huevos cocidos se vuelven duros y la carne cocida se vuelve firme.

Un ejemplo clásico de desnaturalización en las proteínas proviene de las claras de huevo, que son en gran parte albúminas de huevo en agua. Recién sacadas de los huevos, las claras son transparentes y líquidas. La cocción de las claras, térmicamente inestable, las vuelve opacas, formando una masa sólida interconectada. La misma transformación puede efectuarse con un producto químico desnaturalizador. Verter las claras de huevo en un vaso de precipitados con acetona también las vuelve opacas y sólidas. La piel que se forma en la leche cuajada es otro ejemplo común de proteína desnaturalizada. Y el tradicional aperitivo frío peruano conocido como ceviche se prepara «cocinando» químicamente el pescado y los mariscos crudos en un adobo cítrico ácido, sin calor.

Aunque la desnaturalización de las claras de huevo es irreversible, en muchos otros casos, la desnaturalización es reversible.

Las proteínas desnaturalizadas pueden presentar una amplia gama de características, desde la pérdida de solubilidad hasta la agregación comunal. La agregación comunal es el fenómeno de agregación de las proteínas hidrofóbicas para acercarse y formar la unión entre ellas, con el fin de reducir el área total expuesta al agua. Es un problema muy común de la proteína hidrofóbica para hacer agregados. Dichos agregados dificultan el proceso de filtración por la formación de tortas.

Antecedentes

Las proteínas funcionales tienen cuatro niveles de organización estructural:
1) Estructura primaria : la estructura lineal de los aminoácidos en la cadena polipeptídica
2) Estructura secundaria : enlaces de hidrógeno entre las cadenas de grupos peptídicos en una hélice alfa o beta
3) Estructura terciaria : estructura tridimensional de hélices alfa y hélices beta plegadas
4) Estructura Cuaternaria : estructura tridimensional de múltiples polipéptidos y cómo encajan entre sí

Proceso de Desnaturalización: 1) Proteína funcional que muestra una estructura cuaternaria 2) cuando se aplica calor se alteran los enlaces intramoleculares de la proteína 3) desdoblamiento de los polipéptidos (aminoácidos)

Las proteínas son cadenas muy largas de aminoácidos unidos en secuencias específicas. Una proteína es creada por los ribosomas que «leen» el ARNm codificado por los codones del gen y ensamblan la combinación de aminoácidos requerida a partir de la instrucción genética, en un proceso conocido como traducción. La cadena de proteínas recién creada se somete entonces a una modificación postraduccional, en la que se añaden átomos o moléculas adicionales, por ejemplo, cobre, zinc o hierro. Una vez completado este proceso de modificación postraduccional, la proteína comienza a plegarse (de forma espontánea, y a veces con ayuda enzimática), enroscándose sobre sí misma de manera que los elementos hidrofóbicos de la proteína quedan enterrados en lo más profundo de la estructura y los elementos hidrofílicos acaban en el exterior. La forma final de una proteína determina cómo interactúa con su entorno.

Cuando una proteína se desnaturaliza, las estructuras secundaria y terciaria se alteran, pero los enlaces peptídicos entre los aminoácidos quedan intactos. Dado que la estructura de la proteína determina su función, la proteína ya no puede desempeñar su función una vez desnaturalizada. Esto contrasta con las proteínas intrínsecamente desestructuradas, que se desdoblan en su estado nativo, pero siguen siendo funcionalmente activas.

Cómo se produce la desnaturalización en los niveles de la estructura proteica

• En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de la proteína se disocian y/o la disposición espacial de las subunidades de la proteína se interrumpe.
• La desnaturalización de la estructura terciaria implica la alteración de:
• Interacciones covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuro entre los grupos de cisteína)
• Interacciones dipolo-dipolo no covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos polares (y el disolvente circundante)
• Interacciones Van der Waals (dipolo inducido) entre las cadenas laterales de los aminoácidos no polares.
• En la desnaturalización de la estructura secundaria, las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares, como las hélices alfa y las láminas plegadas beta, y adoptan una configuración de espiral aleatoria.
• La estructura primaria, como la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos covalentes, no se ve alterada por la desnaturalización.

Pérdida de función

La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando se desnaturalizan. Por ejemplo, las enzimas pierden su actividad, porque los sustratos ya no pueden unirse al sitio activo, y porque los residuos de aminoácidos implicados en la estabilización de los estados de transición de los sustratos ya no están posicionados para poder hacerlo.

Reversibilidad e irreversibilidad

En muchas proteínas (a diferencia de las claras de huevo), la desnaturalización es reversible (las proteínas pueden recuperar su estado nativo cuando se elimina la influencia desnaturalizadora). Esto fue importante históricamente, ya que condujo a la noción de que toda la información necesaria para que las proteínas asumieran su estado nativo estaba codificada en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que codifica para la proteína.

Denaturalización de ácidos nucleicos

La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN debido a las altas temperaturas, es la separación de una doble hebra en dos hebras simples, que se produce cuando se rompen los enlaces de hidrógeno entre las hebras. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa. Las hebras de ácido nucleico se vuelven a alinear cuando se restablecen las condiciones «normales» durante el recocido. Si las condiciones se restablecen demasiado rápido, las hebras de ácido nucleico pueden realinearse de forma imperfecta.

Desnaturalizantes

Ácidos

Los desnaturalizantes ácidos de las proteínas incluyen:

• Ácido acético
• Ácido tricloroacético al 12% en agua
• Ácido sulfosalicílico

Solventes

La mayoría de los disolventes orgánicos son desnaturalizantes, incluyendo:

• Etanol
• Metanol
• Acetona

Reactivos de enlace cruzado

Los agentes de enlace cruzado para las proteínas incluyen:

• Formaldehído
• Glutaraldehído

Agentes caotrópicos

Los agentes caotrópicos incluyen:

• Urea 6 – 8 mol/l
• Cloruro de guanidinio 6 mol/l
• Perclorato de litio 4.5 mol/l

Reductores de enlaces disulfuro

Los agentes que rompen los enlaces disulfuro por reducción incluyen:

• 2-Mercaptoetanol
• Ditiotreitol
• TCEP (tris(2-carboxietil)fosfina)

Otros

• Ácido pícrico

Ver también

• Aminoácidos
• Péptidos
• Proteínas
• Lapanje, Savo. 1978. Physicochemical Aspects of Protein Denaturation. Wiley. ISBN 978-0471034094
• MacNaught, Alan D., y Andrew R. Wilkinson (eds.). 1997. Compendium of Chemical Terminology: Recomendaciones de la IUPAC (el «Libro de Oro»). Blackwell Science. ISBN 0865426848
• Whitford, David. 2005. Proteínas: estructura y función. Wiley. ISBN 978-0471498940

Créditos

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