Se as proteínas de uma célula viva forem desnaturadas, isto resulta na perturbação da actividade celular e possivelmente na morte da célula. As proteínas desnaturadas podem exibir uma vasta gama de características, desde a perda de solubilidade até à agregação comunitária. O álcool desnaturado é uma excepção a esta definição, pois o termo refere-se não a qualquer alteração da estrutura da substância mas à adição de toxinas e outras coisas para a tornar não-potável.
Exemplos comuns
Quando os alimentos são cozinhados, algumas das suas proteínas tornam-se desnaturadas. É por isso que os ovos cozidos tornam-se duros e a carne cozida torna-se firme.
Um exemplo clássico de desnaturalização em proteínas vem das claras de ovo, que são em grande parte albuminas de ovo em água. Frescas a partir dos ovos, as claras de ovo são transparentes e líquidas. O cozimento das claras termicamente instáveis torna-as opacas, formando uma massa sólida interligada. A mesma transformação pode ser efectuada com um produto químico desnaturante. Verter as claras de ovo num copo de acetona também tornará as claras de ovo opacas e sólidas. A pele que se forma sobre o leite coalhado é outro exemplo comum de proteína desnaturada. E o tradicional aperitivo frio peruano conhecido como ceviche é preparado por “cozinhar” quimicamente peixe cru e marisco numa marinada cítrica ácida, sem calor.
P>As claras de ovo desnaturadas são irreversíveis, em muitos outros casos, a desnaturação é reversível.
As proteínas desnaturadas podem exibir uma vasta gama de características, desde a perda de solubilidade à agregação comunitária. A agregação comunitária é o fenómeno de agregação das proteínas hidrofóbicas para se aproximar e formar a ligação entre elas, de modo a reduzir a área total exposta à água. É um problema muito comum com a proteína hidrofóbica para fazer agregados. Tais agregados dificultam o processo de filtração através da formação de bolos.
Fundo
1) Estrutura primária : a estrutura linear de aminoácidos na cadeia de polipeptídeos
2) Estrutura secundária : ligações de hidrogénio entre cadeias de grupos de peptídeos numa hélice alfa ou beta
3) Estrutura terciária : estrutura tridimensional de hélices alfa e hélices beta dobradas
4) Estrutura Quaternária : estrutura tridimensional de múltiplos polipeptídeos e como se encaixam
proteínas são filamentos muito longos de aminoácidos ligados entre si em sequências específicas. Uma proteína é criada por ribossomas que “lêem” o mRNA que é codificado pelos códões no gene e reúnem a combinação de aminoácidos necessária a partir da instrução genética, num processo conhecido como tradução. O filamento proteico recentemente criado sofre então uma modificação pós-tradução, na qual são adicionados átomos ou moléculas adicionais, por exemplo cobre, zinco ou ferro. Uma vez concluído este processo de modificação pós-tradução, a proteína começa a dobrar-se (espontaneamente, e por vezes com assistência enzimática), enrolando-se sobre si mesma de modo a que os elementos hidrófobos da proteína sejam enterrados no interior da estrutura e os elementos hidrofílicos acabem no exterior. A forma final de uma proteína determina como interage com o seu ambiente.
Quando uma proteína é desnaturada, as estruturas secundárias e terciárias são alteradas, mas as ligações do peptídeo entre os aminoácidos são deixadas intactas. Uma vez que a estrutura da proteína determina a sua função, a proteína já não pode desempenhar a sua função depois de desnaturada. Isto contrasta com as proteínas intrinsecamente não estruturadas, que são desdobradas no seu estado nativo, mas ainda funcionalmente activas.
Como ocorre a desnaturação a níveis da estrutura da proteína
- Na desnaturação da estrutura quaternária, as subunidades proteicas são dissociadas e/ou a disposição espacial das subunidades proteicas é perturbada.
- A desnaturação da estrutura terciária envolve a ruptura de:
- Interacções covalentes entre cadeias laterais de aminoácidos (tais como pontes de dissulfureto entre grupos cisteína)
- Interacções dipolo/dipolo nãocovalentes entre cadeias laterais de aminoácidos polares (e o solvente circundante)
- Interacções Van der Waals (dipolo induzido) entre cadeias laterais de aminoácidos não polares.
- Na desnaturação da estrutura secundária, as proteínas perdem todos os padrões de repetição regular, tais como alfahelices e folhas de beta-preenchimento, e adoptam uma configuração aleatória da bobina.
- Estrutura primária, tal como a sequência de aminoácidos mantidos juntos por ligações peptídeo covalentes, não é perturbada pela desnaturação.
Perda de função
As proteínas mais biológicas perdem a sua função biológica quando desnaturadas. Por exemplo, as enzimas perdem a sua actividade, porque os substratos já não se podem ligar ao local activo, e porque os resíduos de aminoácidos envolvidos na estabilização dos estados de transição dos substratos já não estão posicionados para o poder fazer.
Reversibilidade e irreversibilidade
Em muitas proteínas (ao contrário das claras de ovo), a desnaturação é reversível (as proteínas podem recuperar o seu estado nativo quando a influência da desnaturação é removida). Isto foi importante historicamente, pois levou à noção de que toda a informação necessária para as proteínas assumirem o seu estado nativo era codificada na estrutura primária da proteína, e portanto no ADN que codifica a proteína.
Desnaturação do ácido nucleico
A desnaturação dos ácidos nucleicos como o ADN devido às altas temperaturas, é a separação de um cordão duplo em dois cordões simples, que ocorre quando as ligações de hidrogénio entre os cordões são quebradas. Isto pode ocorrer durante a reacção em cadeia da polimerase. Os filamentos de ácidos nucleicos realinham-se quando as condições “normais” são restauradas durante o recozimento. Se as condições forem restauradas demasiado depressa, os fios de ácido nucleico podem realinhar-se imperfeitamente.
Desnaturantes
Ácidos
Desnaturantes de proteínas ácidas incluem:
- Ácido acético
- Ácido tricloroacético 12% em água
- Ácido sulfosalicílico
Solventes
A maior parte dos solventes orgânicos estão a desnaturar, incluindo:
- Etanol
- Metanol
- Acetona
Reagentes de ligação cruzada
Reagentes de ligação cruzada para proteínas incluem:
- Formaldeído
- Glutaraldeído
Agentes de ligação entre proteínas
Agentes de ligação entre proteínas incluem:
- li> Ureia 6 – 8 mol/l
- Cloreto de guanidínio 6 mol/l
- Perclorato de lítio 4.5 mol/l
Disulfetos redutores de ligação
Agentes que quebram ligações de dissulfeto por redução incluem:
- 2-Mercaptoetanol
- Dithiothreitol
- TCEP (tris(2-carboxiethyl)phosphine)
Outros
- Ácido pícico/ul>
- Ácido amino
- Peptídeo
- Proteína
- Lapanje, Savo. 1978. Aspectos Físicoquímicos da Desnaturação de Proteínas. Wiley. ISBN 978-0471034094
Ver também
li>MacNaught, Alan D., e Andrew R. Wilkinson (eds.). 1997. Compêndio de Terminologia Química: Recomendações da IUPAC (o “Livro de Ouro”). Blackwell Science. ISBN 0865426848 li>Whitford, David. 2005. Proteínas: Estrutura e Função. Wiley. ISBN 978-0471498940
Créditos
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- li> História da desnaturação (bioquímica)
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